quimico
2011-12-15 09:28
1. Introduzione
Le proteine, dal greco proteios, che significa primo, sono una classe di composti organici che sono presenti nelle cellule viventi e sono vitali per ognuna di esse. Sotto forma di pelle, capelli, callo, cartilagine, muscoli, tendini e legamenti, le proteine tengono assieme. proteggono, e forniscono una struttura al corpo di un organismo pluricellulare. Sotto forma di enzimi, ormoni, anticorpi, e globuline, essie catalizzano, regolano, e proteggono la chimica del corpo. Sotto forma di emoglobina, mioglobina e diverse lipoproteine, esse effettuano il trasporto di ossigeno e di altre sostanze all'interno dell'organismo.
Le proteine sono generalmente considerate benefiche, e sono una parte necessaria della dieta di tutti gli animali. Gli umani possono diventare gravemente ammalati se non mangiango abbastanza proteine idonee, una malattia nota come kwashiorkor, una forma estrema di carenza proteica. Gli antibiotici ed i vaccini basati sulle proteine aiutano a combattere la malattia, e noi scaldiamo e proteggiamo i nostri corpi cn vestiti e scarpe che spesso sono proteine in natura (lana, seta e cuoio).
Le proprietà mortali di tossine e veleni proteici è meno diffusamente apprezzata. La tossina botulinica di tipo A, dal Clostridium botulinum, è considerata come il più potente veleno conosciuto. Basandoci su studi tossicologici, un cucchiaino da tea di questa tossina dovrebbe essere sufficiente ad uccidere 1/5 edella popolazione mondiale. Le tossine prodotte dai microorganismi Clostridium tetani e Corynebacterium diphtheriae sono quasi velenosi come il citato Clostridium botulinum. Una lista di proteine o peptidi altamente tossici dovrebbe anche includere il veleno di molti serpenti, ed la ricina, la proteina tossica ritrovata nei semi del Ricinus communis.
Nonostante la varietà della loro funzione fisiologica e le differenze in proprietà fisiche — la seta è una fibra flessibile, il corno è un solido abbastanza rigido, e l'enzima pepsina cristalli solubili in acqua — le proteina sono sufficientemente simili nella struttura molecolare per assicurare il trattamento di esse come una unica famiglia chimica. Quando comparate ai carboidrati ed ai lipidi, le proteine sono ovviamente differenti nella composizione fondamentale. I lipidi sono per lo più idrocarburi in natura, essendo generalmente composti dal 75 all'85% di carbonio. I carboidrati sono circa al 50% costituiti da ossigeno, e come i lipidi, di solito hanno meno del 5% di azoto (spesso neanche questo). Le proteine ed i peptidi, dall'altro lato, sono composti dal 15 al 25% di azoto e circa dalla medesima quantità di ossigeno. La distinzione tra proteine e peptidi è la loro dimensione. I peptidi sono in un certo senso piccole proteina, avendo pesi molecolari inferiori a 10000.
2. α-Aminoacidi naturali
L'idrolisi delle proteine tramite acido o base acquosa ad ebollizione porta ad un assortimento di piccole molecole identificate come acidi α-aminocarbossilici. Più di venti di tali componenti sono stati isolati, e i più comuni di questi sono elencati nella tabella sotto. Quegli aminoacidi aventi nomi colorati in verde sono componenti essenziali della dieta, dato che essi NON sono sintetizzati tramite processi metabolici umani. La migliore fonte alimentare di questi nutrienti è la proteina, ma è importante riconoscere che non tutte le proteina hanno un uguale valore nutrizionale.
Per esempio, le arachidi hanno un contenuto in peso di proteina maggiore del pesce o delle uova, ma la proporzione di amino acidi essenziale nella parte proteica delle arachidi è solo 1/3 di quella derivata dalle due altre fonti. Per ragioni che diventaranno evidenti quando parleremo della struttura delle proteine e dei peptidi, ad ogni aminoacido viene assegnato una abbreviazione di una o tre lettere.
Alcune caratteristiche comuni di questi aminoacidi dovrebbero essere note. Con l'eccezione della prolina, essi sono tutti amine primarie; e con l'eccezione della glicina, sono tutti chirali. Le configurazioni degli aminoacidi chirali sono le stesse quando scritte con la formula di proiezione di Fischer, come nel disegno sotto, e questa era definita come la configurazione L da Fischer.
Il sostituente R in questa struttura è il componente strutturale rimanente che varia da un aminoacido ad un altro, e nella prolina R è un catena a tre carboni che unisce l'azoto al carbonio α in un anello a cinque membri. Applicando la notazione di Cahn-Ingold-Prelog, tutti questi aminoacidi naturali chirali, con l'eccezione della cisteina, hanno una configurazione S.
Per i primi sette composti nella colonna di sinistra il sostituente R è un idrocarburo. Le ultime tre voci nella colonna di sinistra hanno gruppi funzionali idrossile, e i primi due aminoacidi nella colonna di destra incorporano gruppi tiolo e solfuro rispettivamente. Lisina ed arginina hanno funzioni aminiche basiche nelle loro catene laterali; istidina e triptofano hanno anelli eterociclici azotati meno basici come sostituenti. Infine, le catene laterali acidi carbossilici sono sostituenti sull'acido aspartico e glutamico, e gli ultimi due composti nella colonna di destra sono le loro ammidi corrispondenti.
Le formule per gli aminoacidi scritte sopra sono semplici rappresentazioni di legami covalenti basate su precedenti conoscenze di analoghi monofunzionali. Le formule sono infatti sbagliate. Questo è evidente dalla comparazione delle proprietà fisiche di alcuni composti: acido isobutirrico, acido lattico, 3-amino-2-butanolo ed alanina. Tutti e quattro i composti sono all'incirca della stessa dimensione, ed hanno tutti solubilità in acqua da moderata ad eccellente. I primi due sono semplici acidi carbossilici, ed il terzo un amino alcole. Tutti e tre i composti sono solubili in solventi organici (etere ad esempio) ed hanno m.p. relativamente bassi. Gli acidi carbossilici hanno pKa vicine a 4.5, e l'acido coniugato dell'amina ha una pKa di 10. Il semplice aminoacido alanina è l'ultimo esempio. Per contrasto, ha un elevato m.p. (con decomposizione), è insolubole in solventi organici, ed è un acido un milione di volte più debole degli acidi carbossilici ordinari.
Queste differenze tutte puntano alla formazione di un sale interno tramite transfer di protone dalla funzione carbossilica acida al gruppo amino basico. La risultante struttura ammonio carbossilato, comunemente nota come zwitterione, è supportata anche dalle caratteristiche spettroscopiche dell'alanina.
CH3CH(NH2)CO2H CH3CH(NH3)+CO2–
Come previsto dal suo carattere ionico, lo zwitterione alanina ha un elevato m.p., è insolubile in solventi non polari ed ha la forza acida di uno ione ammonio primario. Notate che nella lisina la funzione amina più lontana dal gruppo carbossile è più basica dell'amina α. Di conseguenza, la metà ammonio caricata positivamente formata all'estremità terminale della catena è attratta dal carbossilato negativo, col risultato che tale aminoacido assume una conformazione ad elica o spirale.
Dato che gli aminoacidi, così come i peptidi e le proteine, incorporano gruppi funzionali sia acidi che basici, la specie molecolare predominante presente in una soluzione acquosa dipenderà dal pH della soluzione. Allo scopo di determinare la natura delle specie molecolari e ioniche che sono presenti in soluzioni acquose a differenti pH, utilizziamo l'equazione di Henderson - Hasselbalch, scritta sotto. Qui, i pKa rappresentano l'acidità di una funzione specifica acido coniugato (HA). Quando il pH della soluzione eguaglia il pKa, le concentrazioni di HA ed A– devono essere uguali (log 1 = 0).
La curva di titolazione per l'alanina, mostrata sotto, dimostra questra relazione. Ad un pH < 2, sia la funzione carbossilato che la funzione amina sono protonate, così la molecola di alanina ha un netta carica positiva. Ad un pH > 10, l'amina esiste come base neutra ed il carbossile come sua base coniugata, così la molecola di alanina ha un netta carica negativa. A pH intermedi la concentrazione dello zwitterione aumenta, e ad un pH caratteristico, chiamato il punto isoelettrico (pI), le specie molecolari negativamente e positivamente cariche sono presenti in concentrazione eguale. Questo comportamente è generale per aminoacidi semplici (difunzionali). Partendo da uno stato completamente protonato, la variazione di pKa delle funzioni acide varia da 1.8 a 2.4 per il –CO2H, e da 8.8 a 9.7 for –NH3+. I punti isoelettrici variano da 5.5 a 6.2. Le curve di titolazione mostrano la neutralizzazione di questi acidi tramite basi aggiunte, ed il cambiamentodi pH durante la titolazione.
Le curve di titolazione per molti altri aminoacidi possono essere esaminate cliccando sul link qui riportato The University of Virginia in Charlottesville.
I seguenti utenti ringraziano quimico per questo messaggio: jobba, ClaudioG.